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Fiche de révision PASS et LAS : enzymologie et métabolisme énergétique
Comment une enzyme accélère une réaction, l'équation de Michaelis-Menten et sa lecture graphique, les types d'inhibition, puis les voies de production d'ATP du glucose jusqu'à la chaîne respiratoire. Pour la biochimie de PASS et de LAS.
Fiche écrite par IA à partir du chapitre « Enzymologie et métabolisme (PASS, LAS) » de la bibliothèque Bûche Study. Elle résume l'essentiel : le cours complet, les QCM et les cartes mémoire sont dans l'appli. Vérifie toujours avec ton cours et ton professeur.
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Fiche écrite par IA à partir du chapitre « Enzymologie et métabolisme (PASS, LAS) » de la bibliothèque Bûche Study. Vérifie toujours avec ton cours et ton professeur. Le cours complet, les QCM et les cartes mémoire sont dans l'appli.
La catalyse enzymatique
Ce que fait une enzyme
- Catalyseur biologique, le plus souvent protéique : elle abaisse l'énergie d'activation et est régénérée.
- Elle ne modifie ni la constante d'équilibre ni ΔG : elle accélère l'approche de l'équilibre, pas sa position.
- Le substrat se fixe au site actif ; la fixation peut changer la conformation (ajustement induit).
Cofacteurs et conditions
- Cofacteur métallique ou coenzyme organique : NAD⁺ → NADH, FAD → FADH₂, coenzyme A (groupes acétyle).
- L'activité dépend du pH, de la température (dénaturation au-delà d'un seuil), de la quantité d'enzyme et des effecteurs.
Michaelis-Menten et Lineweaver-Burk
L'équation
- Schéma E + S ⇄ ES → E + P, mesure de la vitesse initiale v₀, état quasi stationnaire.
- v₀ = Vmax·[S] / (KM + [S])
- Si [S] = KM : v₀ = Vmax/2. Courbe hyperbolique.
- Doubler l'enzyme double Vmax, KM inchangé. kcat = Vmax/[E]T ; efficacité : kcat/KM.
Doubles inverses
- 1/v₀ = (KM/Vmax)·(1/[S]) + 1/Vmax
- Ordonnée à l'origine : 1/Vmax ; pente : KM/Vmax ; intersection avec l'axe des abscisses : −1/KM.
- Exemple : Vmax = 120 µmol/min, KM = 3 mmol/L, [S] = 6 mmol/L → v₀ = 120 × 6 / 9 = 80 µmol/min.
Les inhibitions
| Inhibition réversible | Se fixe sur | KM apparent | Vmax apparente | Lineweaver-Burk |
|---|---|---|---|---|
| Compétitive | enzyme libre | augmente | inchangée | droites sécantes sur l'axe des ordonnées |
| Non compétitive pure | E et ES, même affinité | inchangé | diminue | sécantes sur l'axe des abscisses |
| Incompétitive | ES seulement | diminue | diminue d'autant | droites parallèles |
| Mixte | E et ES, affinités différentes | augmente ou diminue | diminue | sécantes ailleurs |
Régulation des voies
- Allostérie : effecteur sur un site distinct du site actif, courbe souvent sigmoïde (pas michaélienne).
- Rétrocontrôle : le produit final freine une étape en amont.
- Une phosphorylation active ou inhibe selon l'enzyme.
Irréversible ou pas ?
- Un inhibiteur irréversible inactive durablement une fraction des enzymes (souvent liaison covalente).
- Une fixation hors du site actif ne prouve pas une inhibition non compétitive pure : elle peut être mixte.
Du glucose à l'ATP
Glycolyse (cytosol)
- Glucose (6 C) → 2 pyruvates (3 C), sans O₂.
- Investissement : hexokinase (−1 ATP), PFK-1 (−1 ATP, étape clé, freinée par ATP et citrate, activée par AMP et fructose-2,6-bisphosphate).
- Restitution : 2 NADH, 4 ATP par phosphorylation au niveau du substrat.
- Bilan net : 2 pyruvates, 2 ATP, 2 NADH. Lactate (LDH) : régénère le NAD⁺, sans ATP en plus.
Pyruvate déshydrogénase et Krebs (matrice)
- Pyruvate → acétyl-CoA + CO₂ + NADH (hors cycle de Krebs).
- Par tour : 3 NADH, 1 FADH₂, 1 GTP, 2 CO₂ ; 2 tours par glucose.
- Succinate déshydrogénase = complexe II, dans la membrane interne.
Chaîne respiratoire
- NADH → complexe I → ubiquinone → III → cytochrome c → IV → O₂ réduit en eau.
- I, III et IV pompent des protons ; le II n'en pompe pas.
- Le retour des protons par l'ATP synthase fabrique l'ATP.
- Cyanure : bloque le IV. Découplant : dissipe le gradient, plus d'O₂ consommé, moins d'ATP, plus de chaleur.
Bilan par glucose
- 2,5 ATP par NADH mitochondrial, 1,5 par FADH₂.
- 4 ATP directs + 10 NADH + 2 FADH₂ → 30 à 32 ATP selon la navette.
- Glucose → lactate : 2 ATP seulement.
Questions fréquentes
Que représente le Km d'une enzyme ?
Le Km est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse vaut Vmax/2. Il a l'unité d'une concentration. Un petit Km signifie que la demi-vitesse est atteinte à faible concentration ; on ne l'assimile pas toujours à l'affinité, car Km = (k₋₁ + kcat)/k₁.
Comment reconnaître une inhibition compétitive sur Lineweaver-Burk ?
Les droites avec et sans inhibiteur se coupent sur l'axe des ordonnées : Vmax est inchangée et le Km apparent augmente. Un excès de substrat peut surmonter l'inhibition.
Combien d'ATP produit l'oxydation complète d'un glucose ?
Environ 30 à 32 ATP avec les conventions actuelles (2,5 ATP par NADH mitochondrial et 1,5 par FADH₂), selon la navette qui fait entrer les NADH de la glycolyse dans la mitochondrie.
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